Четвертичная структура белка

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

Белки с молекулярной массой более 60000 обычно представляют собой агрегаты, которые состоят из нескольких полипептидных цепей со сравнительно небольшой молекулярной массой. Структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает той или иной активностью, называется четвертичной структурой белка. Белок, обладающий четвертичной структурой, называется эпимолекулой или мультимером, а каждая цепь, сохраняя характерную для нее первичную, вторичную и третичную структуру, называется субъединицей или протомером. Характерным свойством белков с четвертичной структурой является то, что отдельная субъединица не обладает биологической активностью.

Стабилизация четвертичной структуры белка происходит за счет полярных взаимодействий между боковыми радикалами аминокислотных остатков, локализованных на поверхности субъединиц. Такие взаимодействия прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Участки субъединиц, на которых происходят взаимодействия,

называются контактными площадками.
Классическим примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин (рис.3.6).

H3C CH=CH2
H3C N CH

3
N Fe N
HOOCCH2CH2 CH=CH
N 2



HOOCCH2CH2 CH3

Рис. 3.6. гемин-фрагмент гемоглобина






71

Молекула гемоглобина состоит из 4 субъединиц двух разных типов - и . Субъединица состоит из 141 аминокислотного остатка, а из 146. Третичная структура - и -субъединиц сходна. Каждая субъединица

содержит простетическую группу гем. Группировка гема представляет собой сложную копланарную циклическую систему, состоящую из центрального атома, который образует координационные связи с четырьмя остатками пиррола, соединенными метиновыми мостиками

(=СН ). В гемоглобине железо обычно находится в состоянии окисления

(2 ).

Четыре субъединицы две и две соединяются в единую структуру таким образом, что субъединицы контактируют только с

субъединицами и наоборот (рис. 3.6).

Как видно из рисунка (рис.3.7), одна молекула гемоглобина способна переносить 4 молекулы кислорода.




















Рис. 3.7. Схематическое изображение четвертичной структуры гемоглобина.

Fe - гем гемоглобина

И связывание, и освобождение кислорода сопровождается

конформационными изменениями структуры - и -субъединиц гемоглобина и их взаимного расположения в эпимолекуле. Этот факт свидетельствует о том, что четвертичная структура белка не является абсолютно жесткой. В организме гемоглобин выполняет функции переносчика кислорода из легких в мышечные ткани. Связывание кислорода в легких с образованием оксигемоглобина происходит при достаточно высоких значениях рН (7,6). При более низких значениях рН (7,2), что имеет место в тканях, гемоглобин протонируется, освобождая при этом кислород и связывая диоксид углерода, который присоединяется





72

к концевой -аминогруппе каждой из четырех полипептидных цепей с образованием карбаминогемоглобина.

Другой глобулярный белок, миоглобин, присутствующий в мышечных тканях (особенно морских млекопитающих), в отличие от гемоглобина выполняет кислород-связывающие функции. Миоглобин запасает связанный кислород и способствует его переносу в митохондрии, которые потребляют кислород при окислении поступающих в клетку питательных веществ. В молекуле миоглобина содержится одна полипептидная цепь из 153 аминокислотных остатков и одна гемогруппа.