Третичная структура белка

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

Третичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Для того чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептидная цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нативной.

Решающая роль в формировании и стабилизации третичной структуры белковой молекулы принадлежит взаимодействию боковых заместителей аминокислот, которые сближаются в пространстве за счет изгиба полипептидной цепи.

Третичная структура белковой молекулы возникает автоматически в результате самоорганизации полипептидной цепи в соответствии с ее первичной и вторичной структурами, а также в соответствии с составом окружающего раствора. Стабилизируют третичную структуру белка взаимодействия, возникающие между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи. Эти взаимодействия подразделяются на сильные и слабые. К сильным взаимодействиям относятся ковалентные связи между атомами серы остатков цистеина, стоящих на разных участках полипептидной цепи. Иначе такие связи называются дисульфидными мостами.

Кроме ковалентных связей третичная структура белковой молекулы поддерживается слабыми взаимодействиями, которые, в свою очередь, поразделяются на полярные и неполярные.

К полярным взаимодействиям относятся ионные и водородные связи. Ионные взаимодействия образуются при контакте положительно

заряженных групп боковых радикалов лизина, аргинина, гистидина и отрицательно заряженной СООН-группы аспарагиновой и глутаминовой кислот. Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов аминокислотных остатков.

Неполярные или ван-дер-вальсовы взаимодействия между углеводородными радикалами аминокислотных остатков способствуют формированию гидрофобного ядра (жирной капли) внутри белковой глобулы, т.к. углеводородные радикалы стремятся избежать соприкосновения с водой. Чем больше в составе белка неполярных аминокислот, тем большую роль в формировании его третичной структуры играют Ван-дер-вальсовы силы.

Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы (рис. 3.5.)



























Рис. 3.5. Типы связей, поддерживающих третичную структуру белка; а – дисульфидный мостик; б – ионная связь;

в, г – водородные связи; д – ван-дер-ваальсовы связи

Третичная структура отдельно взятого белка уникальна, как уникальна и его первичная структура. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным. Различные нарушения третичной структуры под воздействием внешних факторов приводят к изменению свойств белка и потере биологической активности. Третичная структура белка, по сравнению с его вторичной структурой, еще более чувствительна к




70

действию слабых окислителей, смене растворителей, изменению ионной силы, рН среды и температуры.