Физические свойства - аминокислот

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА -АМИНОКИСЛОТ

Молекулы -аминокислот являются амфолитами. Вследствие этого в их молекулах происходит перенос протона с карбоксильной группы на аминогруппу, т.е. имеет место прототропная таутомерия между таутомером, имеющим неионизованную структуру (I), и таутомером с биполярно-ионной структурой (II).

H2N CH COOH H3N CH COO





R R
I II
В связи с тем, что кислотные свойства таутомера (II) в 105 – 106 раз слабее, чем у таутомера (I), в водных растворах и в кристаллическом
состоянии это прототропное равновесие для молекул -аминокислот

практически полностью смещено в сторону таутомера (II). Поэтому - аминокислоты следует изображать в виде таутомера с биполярно-ионной структурой. Биполярные ионы, которые также называют бетаинами, являются внутренними солями и их суммарный заряд равен нулю. Они функционируют либо как кислоты (доноры протонов), либо как основания (акцепторы протонов).


H3N - CH - COOH H3N - CH - COO H2N - CH - COO



R R R
катионная форма биполярный ион анионная форма
(рН 1-2) (рН 7-8) (рН 13 – 14)






31

В катионной форме нейтральная -аминокислота (например, аланин) представляет собой сильную двухосновную кислоту. В анионной форме аминокислота является довольно сильным основанием.

Значение рН, при котором концентрация биполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионной и анионной форм равны, называется изоэлектрической точкой (рI).

Значения рI для различных аминокислот различны. Для нейтральных аминокислот рI = 5.5 – 6.3, для кислых аминокислот рI = 2 – 3 , для
основных - рI = 9 – 10. Помещенная в электрическом поле, - аминокислота при рН = рI не перемещается ни к аноду, ни к катоду. При

рН рI ее катионная форма движется к катоду, при рН рI анионная

форма перемещается к аноду. На различном поведении -аминокислот, отличающихся значениями рI в электрическом поле, основан метод их разделения – электрофорез.

В организме кислые -аминокислоты находятся в анионной форме, основные – в виде дикатионов.
Биполярно -ионная структура молекул -аминокислот проявляется в их физических свойствах: аминокислоты – бесцветные кристаллические

вещества с высокими температурами плавления ( 200 0С), нелетучи, большинство их растворимы в воде и практически нерастворимы в неполярных органических растворителях. Последнее свойство чрезвычайно важно для биологического функционирования аминокислот, способности их к всасыванию и транспортировке в организме.

Во всех (кроме глицина) аминокислотах -углеродный атом асимметрический, причем у большинства этих соединений (кроме изолейцина, треонина) имеется только один хиральный центр. Поэтому они могут существать в виде двух конфигурационных изомеров (L- и D-энантиомеров).

COOH COOH

H2N CH COOHH NH2 NH2 H





R R R
аминокислота D- ряда аминокислота L-ряда
(R-конфигурация) (S-конфигурация)
Природная аминокислота L-треонин, содержащая два асимметрических атома углерода, имеет следующую конфигурацию:









32

COOH

NH2 H

H OH
CH3
(2S, 3R) – 2-амино-3-гидроксимасляная кислота (L-треонин)

Почти все природные -аминокислоты имеют L-форму, а D-аминокислоты, как правило , не усваиваются живыми организмами и входят в состав белка крайне редко. Так, D -глутаминовая кислота входит в состав белка клеточной стенки бактерии сибирской язвы. D – изомеры обнаружены также в некоторых природных антибиотиках: D-диметилцистеин в пеницилине, D- фенилаланин – в грамицидине.